Kinetic Parameters of Endochitinase from Bacillus licheniformis MB-2

Abstract

ABSTRAK
Parameter Kinetika Endokitinase dari Bacillus licheniformis MB-2. Bacillus
licheniformis MB-2 yang diisolasi dari air panas di Tompaso (Sulawesi Utara)
menghasilkan 5 enzim kitinase ekstraselular. Salah satu enzim, Chi-67, telah dimumikan
dan diarekterisasi. Chi-67 dapat menghidrolisis substrat kitin buatan maupun alami.
Analisis kinetika aktivitas enzim terhadap berbagai substrat kitin telah dilakukan. Enzim
dapat memotong 4-methylumbelliferyl N', N'-diacetylchitobioside {MUF(GINAc),}, 4-
methylumbellifelyl N:N' N'-triacetylchitotrioside {MUF(GINAc),), glikol kitin, dan
koloidal kitin, tetapi tidak dapat melepaskan senyawa MUF dari 4-methylumbelliferyl
N-acetyl-R-D-glucosamine {MUF(GINAc)}. Ini menunjukkan Chi-67 memiliki tipe
pernotongan endo. K u ~kaec epatan reaksi substrat menunjukkan pola profil Michaelis-
Menten. Kecepatan reaksi maksimum (V,,) terhadap MUF(GlNAc), identik dengan
Vmatxe rhadap MUF(GINAC)~ya itu 0.02 pM.mitil . VmaeXn zim terhadap koloidal kitin
adalah 0.01 pM.h-' atau lebih rendah 3 kali dari nilai VmaXpa da substrat glikol kitin (0.03
M h ) Nilai Kcu, untuk koloidal kitin sebesar 8.01 h-' atau hampir 2 kali lebih tinggi
dari glikol kitin (4.32 h-I) sementara Kc, untuk MUF(GlNAc),adalah 3.65 min-' atau
1,5 kali lebih tinggi dari Kc%,M UF(GINAc), yang hanya 2.90 min-' . Afinitas Chi-67
terhadap koloidal kitin, glikol kitin, MUF(GINAc),, dan MUF(GINAc), yang ditunjukkan
oleh nilai konstanta Michaelis (K,) masing-masing 3.08 rng.ml-I, 0.32 mg.ml-I, 0.26 mM
dan 0.1 mM.
Kata kunci: Bakteri, endokitinase, enzim, dan stabilitas panas